Heraproteiinifibrillien ja hiilinanoputkien tai hiilinano-sipulien välinen vuorovaikutus Osa 3

Proteiinien sekundaarirakenteet olivat pääasiassa - helix-, - fold-, - turn- ja random coil -muodoissa. WPI-fibrillit koostuivat sekundaarisista proteiinirakenteista.

Alfaheliksi on DNA-molekyyleissä oleva erityinen heliksirakenne, joka voi tallentaa geneettistä tietoa kehoomme. Muisti on erittäin tärkeä kognitiivinen kyky ihmisaivoissa, joka määrittää sen, mitä voimme muistaa ja unohtaa.

Viimeaikaiset tutkimukset ovat kuitenkin osoittaneet, että alfaheliksin ja muistin välillä on edelleen tietty korrelaatio. Tutkijat ovat havainneet, että terveessä ihmiskehossa alfakierteen sisällön ja muistin laadun välillä on tietty suhde. Erityisesti:

Ensinnäkin monet tutkimukset ovat osoittaneet, että alfaheliksin sisältö voi vaikuttaa ihmisen immuunijärjestelmään ja parantaa siten kehon terveyttä. Samaan aikaan riittävä ravinto ja liikunta voivat myös auttaa kehomme alfaheliksin synteesiä ja vakautta.

Toiseksi alfaheliksissä oleva geneettinen informaatio on myös muistimme lähde. Lisätutkimukset osoittavat, että kun alfakierteen pitoisuus kehossa kasvaa, myös muistimme paranee vastaavasti. Tämä ilmiö voi johtua siitä, että alfakierteen geneettinen informaatio voi kiihdyttää aineenvaihduntaa ja hermosignaalien välitystä ihmisen aivoissa, mikä parantaa muistiamme ja oppimiskykyämme.

Lopuksi, jotkut tutkimukset ovat myös osoittaneet, että alfaheliksi voi vaikuttaa kehomme tunne- ja psyykkiseen tilaan. Varsinkin kroonisen stressin tapauksessa ihmiset, joilla on riittämättömät alfakierteet, ovat yleensä ahdistuneempia ja hermostuneempia, kun taas rikkaiden alfahelisien odotetaan lievittävän tätä mielialan muutosta.

Yhteenvetona voidaan todeta, että alfaheliksit liittyvät läheisesti muistiin. Ne eivät voi vaikuttaa vain fyysiseen terveyteemme, vaan myös suoraan tai epäsuorasti kognitioon, tunteisiimme ja psyykkiseen tilaan. Siksi meidän tulisi keskittyä terveellisten ruokailu- ja liikuntatottumusten ylläpitämiseen jokapäiväisessä elämässämme sekä aivojen aktiiviseen harjoitteluun parantaaksemme alfahelix-synteesiä ja muistikykyämme. Voidaan nähdä, että meidän on parannettava muistiamme, ja Cistanche deserticola voi parantaa merkittävästi muistiamme, koska Cistanche deserticolalla on antioksidanttisia, anti-inflammatorisia ja ikääntymistä estäviä vaikutuksia, jotka voivat auttaa vähentämään oksidatiivisia ja tulehdusreaktioita aivoissa ja siten suojaamaan. hermoston terveyttä. Lisäksi Cistanche deserticola voi myös edistää hermosolujen kasvua ja korjausta, mikä parantaa hermoverkkojen yhteyksiä ja toimintaa. Nämä vaikutukset voivat auttaa parantamaan muistia, oppimiskykyä ja ajattelunopeutta ja voivat myös estää kognitiivisten toimintahäiriöiden ja hermostoa rappeuttavien sairauksien esiintymisen.

Napsauta tietää lisäravinteita parantaaksesi muistia

WPI-fibrilli-CNT:iden osalta amidi I -kaistan venytysvärähtelyhuippu ei muuttunut merkittävästi CNT:iden lisääntyessä, mikä paljasti, että CNT:iden lisääminen ei vaikuta WPI-fibrillien sekundaarirakenteeseen.

WPI-fibrilli-CNO:illa (kuva 5b), joissa CNO-pitoisuus oli lisätty, theamidi I -kaistan venytysvärähtelyhuippu muuttui merkittävästi, mikä merkitsi sitä, että CNO:illa oli suuri vaikutus WPI-fibrillien toissijaiseen rakenteeseen.

Vertaamalla kuvaa 5a kuvioon 5b, CNO:lla oli vahvempi vuorovaikutus WPI-fibrillien kanssa ja se muuttui merkittävästi proteiinin sekundaarirakenteen suhteen kuin CNT:t. Kuvassa 6 esitetään WPI-fibrilli-hiili-nanokomposiittien XRD-kuviot.

CNT:illä ja CNO:illa oli kerrostettu grafiittirakenne ja niiden diffraktiohuiput olivat samanlaiset. Normaalisti diffraktiopiikki oli kohdissa 2θ=26,6◦ ja 44,1◦, mikä vastasi grafiitin tunnusomaisia ​​huippuja kohdissa (002) ja (101), vastaavasti. Kuvassa 6 komposiiteilla oli proteiinidiffraktiopiikkejä lähellä diffraktiokulmia 2θ=9◦ ja 19◦.

Kuvassa 6a WPI fibrilli-CNT:iden osalta CNT:iden diffraktiopiikki oli erittäin heikko. Syynä saattoi olla se, että suurin osa CNT:istä oli kääritty WPI-fibrilleillä. WPI fibrilli-CNO:iden XRD:ssä (Kuva 6b) CNO:iden grafiittikerroksen diffraktiohuiput olivat selvempiä kuin WPI fibrilli-CNT:issä. Oletettiin, että jotkin CNO:t eivät ehkä ole täysin peitetty WPI-fibrilleillä.

Raman-spektroskopia on hyödyllinen tuhoamaton työkalu, jolla voidaan tutkia hiilinanomateriaalien rakenteita [81]. Kuvassa 7 on esitetty CNT:iden, WPI fibrilli-CNT:iden, CNO:iden ja WPI fibrilli-CNO:iden Raman-spektrit. Huiput olivat teholtaan heikompia komposiittiprosessin jälkeen, koska CNT:iden ja CNO:iden pitoisuudet komposiiteissa olivat alhaisemmat.

Kaikissa neljässä näytteessä oli kaksi pääasiallista D-vyöhykettä (noin 1310 cm-1) ja G-kaistan (noin 1560 cm-1) huippua välillä 1100-2000 cm-1. D-kaista edustaa erilaisia ​​​​virheitä grafiittikerroksissa, kuten pinoamisvirhehäiriöitä vierekkäisten grafiittikerrosten välillä, reunavirheitä ja atomivirheitä yksittäisten grafiittikerrosten sisällä [82].

G-kaista johtuu sp2-grafiittisen hiilen tasonsisäisistä venytysvärähtelyistä. Erittäin orientoidussa pyrolyyttisessä grafiitissa (HOPG) D-kaistasta tulee voimakas, kun grafiittimateriaalien vika kasvaa [83].

D- ja G-vyöhykkeiden intensiteettisuhdetta (ID/IG) voidaan käyttää hiilipitoisten materiaalien häiriöasteen mittana. Ihanteellisessa grafiittimateriaalissa D-kaista on heikompi ja G-kaista vahvempi ja terävämpi, mikä osoittaa korkeamman pitkän kantaman järjestyksen ja alhaisemman epäpuhtaustason [84]. CNT- ja WPI-fibrilli-CNT-spektreistä D-kaista oli 1322,73 cm-1 ja G-kaista oli 1565,77 cm-1.

Oli selvää, että ID/IG CNT:issä (ID/IG CNT:t=0.49) oli pienempi kuin WPI fibrilli–CNT:issä (ID/IG WPI fibrilli – CNT=0.79).

Tämä osoittaa, että WPI-fibrilli-CNT-näytteessä on enemmän vikoja, kun taas CNO- ja WPI-fibrilli-CNO-näytteessä D-kaista oli 1307,64 cm-1 ja G-kaista 1554,10 cm-1.

CNO:iden ID/IG (ID/IG CNO:t=2.39) oli suurempi kuin WPI fibrilli-CNO:iden (ID/IG WPI fibrilli-CNO:t=2.14), mikä tarkoittaa toisin kuin tapauksessa CNT:t, hybridisaation jälkeen WPI fibrilli-CNO:issa oli vähemmän vikoja.

Jotkin CNO:n vialliset grafiittikerrokset voidaan poistaa. Verrattaessa CNT:itä ja CNO:ita havaitsimme, että CNT:iden ID/IG oli pienempi kuin CNO:issa, mikä osoittaa, että CNO:issa oli enemmän vikoja kuin CNT:issä. HR-TEM-kuvat osoittivat, että jotkin CNO:iden grafiittikuoret eivät olleet täysin kiinni, mikä tukee enemmän vikoja.

Kuvassa 8 esitetään TG-käyrät WPI fibrilli-CNT:istä ja WPI fibrilli-CNO:ista. Yleisesti ottaen ne osoittivat melko samanlaisia ​​suuntauksia. Koko lämpötila-alueella oli kolme painonpudotusvaihetta. Ensimmäinen vaihe tapahtui 230-320 ◦C (noin 30 paino-%) lämpötiloissa, toinen painonmenetys tapahtui 320-520 ◦C (noin 20 paino-%) lämpötiloissa ja kolmas oli 520-650 asteen lämpötiloissa. ◦C (noin 35 painoprosenttia WPI-fibril-CNT:ille ja 47 painoprosenttia WPIfibril-CNO:ille).

Painonpudotuksen ensimmäinen vaihe johtui pääasiassa WPI-fibrillien palamisesta, toinen vaihe mahdollisesti vastasi WPIfibril-CNT- tai WPI-fibril-CNO-komposiittien palamista ja kolmas vaihe liittyi CNT- tai CNO:iden palamiseen. TG-tulokset osoittivat, että WPI-fibrillien komposiiteissa CNT:iden (tai CNO:iden) kanssa oli kolme vaihetta.

Uusi vaihe WPI fibril-CNT:ille tai WPI fibril-CNO:ille muodostui hydrotermisen synteesin jälkeen. Uuden komposiittifaasin lämpöstabiilius oli yksittäisten WPI-fibrillien ja CNT:iden (tai CNO:iden) välissä.

4. Johtopäätökset

WPI fibrilli-CNT:t ja WPI fibrilli-CNO:t valmistettiin hydrotermisellä synteesillä. WPI fibrillit, joissa oli CNT:itä tai CNO:ita, muodostivat yhtenäisiä geelejä ja kalvoja. CNT:t ja CNO:t lyhensivät WPI-säikeitä ja muodostivat pieniä WPI-fibrilliklustereita. FTIR-spektrit osoittivat, että sekä CNT:t että CNO:t olivat vuorovaikutuksessa WPI-fibrillien kanssa ja vaikuttivat edelleen WPI-fibrillien sekundaariseen rakenteeseen.

XRD-analyysi paljasti, että useimmat CNT:t oli kääritty WPI-fibrilleihin, kun taas CNO:t olivat osittain WPI-fibrilleihin käärittyinä. HR-TEM-kuvantaminen ja Ramanspektroskopia osoittivat, että CNT:iden grafitisoitumistaso oli korkeampi kuin CNO:iden. WPI-fibrillien kanssa hybridisaation jälkeen CNT:issä syntyi enemmän vikoja, mutta CNO:issa hylättiin joitakin alkuperäisiä vikoja.

TG-tulokset osoittivat, että syntyi uusi vaihe WPI-fibrilli-CNT:tä tai CNO:ta. Tässä tutkimuksessa havaittiin, että CNT:t ja CNO:t voivat hajottaa WPI-fibrillejä, joilla saattaa olla merkittävää tutkimuspotentiaalia sairauksien, kuten keuhko- ja maksafibroosin, Parkinsonin taudin tai Alzheimerin taudin hoidossa. sairaus.

Toisaalta CNT:itä ja CNO:ita voitiin modifioida käyttämällä WPI-fibrillejä niiden biologisen yhteensopivuuden lisäämiseksi ja sytotoksisuuden vähentämiseksi. Lisäksi hydrogeelit, jotka koostuvat WPI-fibrilleistä, joissa on CNT:itä (tai CNO:ita), voivat olla uusia materiaaleja, joita voidaan käyttää lääketieteessä tai muilla aloilla.

Tekijän panokset: Projektinhallinta, LG; kirjoitus-alkuperäisen luonnoksen valmistelu, NK, BZ ja JH; kirjoitus-arviointi ja editointi, NK ja BZ; rahoituksen hankinta, BZ ja JP Kaikki kirjoittajat ovat lukeneet käsikirjoituksen julkaistun version ja hyväksyneet sen.

Rahoitus: Tätä tutkimusta tukivat taloudellisesti Shanxin maakunnan soveltava perustutkimusohjelma (201901D211033) ja Shanxin korkeakoulujen tieteelliset ja teknologiset innovaatioohjelmat (2019L0641).

Institutional Review Boardin lausunto: Kaikki tähän tutkimukseen osallistuneet potilaat antoivat tietoon perustuvan suostumuksensa. Instituutioneuvoston hyväksyntä tutkimuksellemme saatiin. Tietoinen suostumuslausunto: Ei sovelleta.

Tietojen saatavuuslausunto: Kaikki tutkimuksen aikana luodut tai käytetyt tiedot, mallit tai koodit ovat saatavilla arkistossa tai verkossa rahoittajan tietojen säilytyskäytäntöjen mukaisesti. Eturistiriidat: Kirjoittajat eivät ilmoittaneet eturistiriitaa.

Viitteet

1. Joehnke, MS; Lametsch, R.; Sørensen, JC Parannettu rapsin pääproteiinien sulavuus in vitro seoksissa bovinebeta-laktoglobuliinin kanssa. Food Res. Int. 2019, 123, 346–354. [CrossRef] [PubMed]

2. Keppler, JK; Heyn, TR; Meissner, pääministeri; Schrader, K.; Schwarz, K. Proteiinin hapettumista lämpötilan aiheuttaman beeta-laktoglobuliinin amyloidaggregaation aikana. Food Chem. 2019, 289, 223–231. [CrossRef]

3. Pein, D.; Clawin-Rädecker, I.; Lorenzen, PC Beeta-laktoglobuliinin peptinen käsittely parantaa vaahtoamisominaisuuksia oleellisesti.J. Ruokaprosessi. Säilytä. 2018, 42, e13543. [CrossRef]

4. Tanzi, RE; Gusella, JF; Watkins, PC; Bruns, G.; St George-Hyslop, P.; Van Keuren, ML; Patterson, D.; Pagan, S.; Kurnit, DM; Neve, RL Amyloidi beetaproteiinigeeni: cDNA, mRNA:n jakautuminen ja geneettinen sidos lähellä Alzheimer-lokusta. Science 1987, 235, 880–884. [CrossRef] [PubMed]

5. Gosal, WS; Clark, AH; Pudney, PD; Ross-Murphy, SB Uudet amyloidifibrillaariset verkot, jotka on johdettu globulaarisesta proteiinista: -laktoglobuliinista. Langmuir 2002, 18, 7174–7181.

6. Bolder, SG; Hendrickx, H.; Sagis, LMC; van der Linden, E. Fibril Assemblies in Aqueous Whey Protein Mixtures. J. Agric.Food Chem. 2006, 54, 4229–4234. [CrossRef]

7. Aymard, P.; Nicolai, T.; Durand, D.; Clark, A. Lämmön aiheuttaman denaturaation jälkeen pH 2:ssa muodostuneiden laktoglobuliiniaggregaattien staattinen ja dynaaminen sironta. Macromolecules 1999, 32, 2542–2552. [CrossRef]

8. Bolder, SG; Vasbinder, AJ; Sagis, LMC; van der Linden, E. Lämmön aiheuttamat heraproteiini-isolaattifibrillit: muuntaminen, hydrolyysi ja disulfidisidoksen muodostuminen. Int. Dairy J. 2007, 17, 846–853.

9. Arnaudov, LN; de Vries, R.; Ippel, H.; van Mierlo, CPM Multiple Steps during the Formation of -Lactoglobulin Fibrils.Biomacromolecules 2003, 4, 1614–1622. [CrossRef]

10. Bromley, EH; Krebs, MRH; Donald, AM Aggregaatio pituusasteikkojen yli beetalaktoglobuliinissa. Faraday Keskustele. 2005, 128, 13–27. [CrossRef]

11. Yang, J.; Lee, J.; Yi, W. PbS-kolloidisten kvanttipistekoristettujen yksiseinäisten hiilinanoputkien kenttäemission tehostaminen.J. Metalliseos. Compd. 2019, 809, 151832.

12. Ladani, L. Metalli-hiilinanoputkikomposiittien potentiaali liitäntöinä. J. Electron. Mater. 2019, 48, 92–98. [CrossRef]

For more information:1950477648nn@gmail.com