8. Tyrosinaasin käyttö

Tärkeänä biologisena resurssina tyrosinaasilla on laaja valikoima käyttötarkoituksia ympäristötekniikan alalla ja monia tärkeitä fysiologisia toimintoja kehossa. Lisäksi yhdessä immobilisoinnin [75], biosensorien ja muiden tekniikoiden kanssa tyrosinaasin käyttö katalyyttiseen hapetukseen, teollisuuden jäteveden käsittelyyn ja yhdisteiden havaitsemiseen on vähitellen noussut ympäristönsuojelun ja biologisen havaitsemisen tutkimuksen painopisteeksi. .

Napsauta Mistä voin ostaa Cistanchea

Lisätietoja:

david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501

Asiaankuuluvien tutkimusten mukaancistancheon yleinen yrtti, joka tunnetaan nimellä "ihmeyrtti, joka pidentää elämää". Sen pääkomponentti oncistanosidi, jolla on erilaisia ​​vaikutuksia, kutenantioksidantti, tulehdusta ehkäisevä, jaimmuunijärjestelmän toiminnan edistäminen. Mekanismi cistanchen jaiho valkaisupiilee cistanchen antioksidanttisessa vaikutuksessaglykosidit. Ihmisen ihossa oleva melaniini muodostuu tyrosiinin hapettumisesta, jota katalysoityrosinaasi, ja hapetusreaktio vaatii hapen osallistumista, joten kehon happivapaista radikaaleista tulee tärkeä melaniinin tuotantoon vaikuttava tekijä. Cistanche sisältää cistanosidia, joka on antioksidantti ja voi vähentää vapaiden radikaalien muodostumista kehossa, jotenestää melaniinin tuotantoa.

8.1. Ympäristönsuojelu

Tyrosinase can catalyze the oxidation of mono phenolic compounds. Wada et al. [76] revealed that the rate of tyrosinase removal of substituted phenols in aqueous solutions follows the order of catechol > cresol>p-kloorifenoli > fenoli > pmetoksifenoli. Tyrosinaasi voi poistaa fenolien lisäksi myös erilaisia ​​orgaanisia aineita, kuten orgaanisia amiineja, jotka lopulta muodostavat sakan ja ovat helposti prosessoitavissa. Siksi mikro-organismeissa olevaa tyrosinaasia voidaan käyttää ympäristötekniikan aloilla, kuten tehtaissa ja sairaaloissa fenolia ja amiinia sisältävän jäteveden hajottamiseen ja käsittelemiseen [77]. Käsittelyprosessin jatkuvan tutkimisen myötä reaktio-olosuhteet on vähitellen optimoitu. Yamada et ai. havaitsivat, että tyrosinaasin ja kitosaanin yhdistelmällä on parempi vaikutus fenoliyhdisteiden poistamiseen keinotekoisesta jätevedestä. Tyrosinaasi katalysoi fenoliyhdisteiden hapettumista kinonijohdannaisiksi, jotka sitten kemisorboituvat kitosaanikalvolle. Joidenkin alkyylisubstituoitujen fenolien, kuten p-metyylifenolin, p-propyylifenolin, p-butyylifenolin ja p-kloorifenolin, poistumisnopeus on jopa 93 prosenttia [78]. Jos tyrosinaasin aminoryhmä kiinnitettiin kationinvaihtohartsiin, se voisi poistaa fenolin kokonaan 2 tunnin kuluttua tuskin heikentyneellä aktiivisuudella 10 syklin uudelleenkäyttöä varten [71]. Modifioituun natriumalumiinisilikaattiin (NaA) ja kalsiumalumiinisilikaattiin (CaA) kiinnitettynä tyrosinaasia voidaan käyttää useita kertoja ilman, että aktiivisuus vähenee [79]. Lisäksi nanomateriaalien ja polyfenolioksidaasin muodostama kompleksi voi tehokkaasti vähentää perinteisten entsyymien haittoja jäteveden käsittelyssä [80].

8.2. Biologinen havaitseminen

Biosensori, uusi teknologia biologiseen havaitsemiseen, on analyyttinen laite, joka immobilisoi entsyymejä, DNA:ta, vasta-aineita, soluja jne. molekyylintunnistusaineina johtimeen ja muuntaa kemialliset tai lämpömuutokset jne. sähköisiksi signaaleiksi. Sitä käytetään laajalti sellaisilla aloilla kuin elintarviketeollisuus, ympäristötekniikka, käymistekniikka ja lääketiede sen herkkyyden, spesifisyyden, jäljittämättömyyden, nopeuden ja tarkkuuden vuoksi. Wu et ai. [81] havaitsi nopeasti bisfenoli A:n käyttämällä nanokokoista grafeenia perustyrosinaasibiosensorina. Yang et ai. [82] kehitti uuden tyrosiinibiosensorin, joka perustui kitosaanihiilellä päällystettyyn nikkelikomposiittikalvoon, jota käytettiin havaitsemaan katekolia nopean, uudelleenkäytettävän ja hyvän stabiilisuuden vuoksi. Jiang et ai. [83] käyttämällä kerros kerrokselta kokoonpanotekniikkaa loi immobilisoidun kapillaarityrosinaasireaktorin tyrosinaasiestäjien seulomiseksi. Singh et ai. [84] ehdotti pintaplasmoniresonanssiin perustuvaa kuituoptista biosensoria fenoliyhdisteiden havaitsemiseksi vesiliuoksissa.

9. Johtopäätös

Koska tyrosinaasi osallistuu ruoan ruskistumisprosessiin ja depigmentaatiohäiriöihin ihmisillä, tutkijat ovat tutkineet laajasti erityisiä koettimia ja estäjiä. Tehokkaat yhdisteet luonnollisista lähteistä, kuten kasveista, voivat estää tyrosinaasia. Koettimien käyttö tyrosinaasiaktiivisuusmekanismin havaitsemiseksi tarjoaa tehokkaan tavan tutkia tyrosinaasiaktiivisuusmekanismia ja tyrosinaasi-inhibiittorien seulontaa. Tällä hetkellä kehitetyt koettimet on kuitenkin optimoitava huonon biologisen yhteensopivuuden ja stabiilisuuden vuoksi. Tässä artikkelissa esitetään yhteenveto monista luonnollisista, puolisynteettisistä ja synteettisistä inhibiittoreista ja käsitellään näiden yhdisteiden estäviä vaikutuksia tyrosinaasin aktiivisuuteen. Katsauksen perusteella luonnollisten estäjien laajasta valikoimasta huolimatta fenoliyksikkö on edelleen suuri osa monista tyrosinaasiestäjistä. Monet tutkijat ovat suunnitelleet sopivia telineitä luonnonyhdisteiden rakenteiden pohjalta, mutta vasta kehitetyt inhibiittorit vaativat lisäponnistusta tulevaisuudessa. Kemiallisen biologian kehittyessä yhä useammalla koettimella ja estäjillä on paremmat biologiset ominaisuudet, mikä edistää tyrosinaasin tutkimustamme.

Ilmoitus kilpailevasta intressistä

Kiitokset

Viitteet

[1] SY Seo, VK Sharma, N. Sharma, Mushroom tyrosinase: viimeiset näkymät, J. Agric. Food Chem. 51 (2003) 2837e2853.

[2] R. Halaban, RS Patton, E. Cheng, et ai., Melanoomasolujen epänormaali happamoituminen indusoi tyrosinaasin retentiota varhaisessa eritysreitissä, J. Biol. Chem. 277 (2002) 14821e14828.

[3] HS Raper, Aerobiset oksidaasit, Physiol. Rev. 8 (1928) 245e282.

[4] HS Mason, Oxidases, Annu. Rev. 34 (1965) 595e634.

[5] KU Schallreuter, S. Kothari, B. Chavan, et ai., Regulation of melanogenesis controversies and new concepts, Exp. Dermatol. 17 (2008) 395e404.

[6] CJ Cooksey, PJ Garratt, EJ Land, et ai., Todisteet tyrosinaasin autoaktivaatiokinetiikasta vastaavan katolisen välisubstraatin epäsuorasta muodostumisesta, J. Biol. Chem. 272 (1997) 26226e26235.

[7] TS Chang, päivitetty katsaus tyrosinaasin estäjiin, Int. J. Mol. Sci. 10 (2009) 2440e2475.

[8] M. Funayama, H. Arakawa, R. Yamamoto, et ai., Effects of ae and arbutin on the activity of tyrosinaasis from sieni- ja hiirimelanooma, Biosci. Biotekniikka. Biochem. 59 (1995) 143e144.

[9] M. Van Gastel, L. Bubacco, EJJ Groenen, et ai., EPR-tutkimus tyrosinaasin kaksinukleaarisesta aktiivisesta kuparikohdasta Streptomyces antibioticuksesta, FEBS Lett. 474 (2000) 228e232.

[10] Y. Matoba, N. Bando, K. Oda, et ai., A molekulaarinen mekanismi kuparin kuljettamiseksi tyrosinaasille, jota avustaa metallokaperoni, caddy-proteiini, J. Biol. Chem. 286 (2011) 30219e30231.

[11] Washington, J. Maxwell, J. Stevenson, et ai., Mekanistiset tutkimukset tyrosinaasin katalysoimasta 2eaminofenolin oksidatiivisesta syklokondensaatiosta 2eaminofenoksatsiini3eoniksi, Arch. Biochem. Biophys. 557-578 (2015) 24e34.

[12] C. Olivares, F. Solano, Uusia näkemyksiä tyrosinaasin ja siihen liittyvien proteiinien aktiivisen kohdan rakenteesta ja katalyyttisestä mekanismista, Pigment Cell Melanoma Res 22 (2009) 750e760.

[13] LG Fenoll, JN RodríguezeLopez, F. GarcíaeSevilla, et ai., Sienien tyrosinaasin vaikutusmekanismin analyysi ja tulkinta monofenoleihin ja difenoleihin, jotka muodostavat erittäin epästabiileja oekvinoneja, Biochim. Biophys. Acta 1548 (2001) 1e22.

[14] M. Fairhead, L. Th€ onyeMeyer, Bakteerityrosinaasit: vanhat entsyymit, joilla on uutta merkitystä biotekniikan kannalta, N. Biotech. 29 (2012) 183e191.

[15] AM McMahon, EM Doyle, S. Brooks, et ai., Biokemiallinen karakterisointi maaperässä esiintyvän tyrosinaasin ja lakkaasin kanssa maaperässä Pseudomonas putida F6 -bakteerissa, Enzym. Microb. Technol. 40 (2007) 1435e1441.

[16] K. Min, GW Park, YJ Yoo, et ai., Perspektiivi monipuolisen tyrosinaasin, Bioresour, bioteknologisiin sovelluksiin. Technol. 289 (2019) 121730.

[17] M. Rolff, J. Schottenheim, H. Decker, et ai., Tyrosinaasimallien CoppereO2-reaktiivisuus ulkoisia monofenolisia substraatteja kohtaan: molekyylimekanismi ja vertailu entsyymiin, Chem. Soc. Rev. 40 (2011) 4077e4098.

[18] SM Marino, S. Fogal, M. Bisaglia, et ai., Investigation of Streptomyces antibiotics tyrosinase reactivity to chlorophenoles, Arch. Biochem. Biophys. 505 (2011) 67e74.

[19] JW Park, J. Dec, JE Kim, et ai., Dehalogenation of xenobiotics as a result of sitoutuminen humusmateriaaliin, Arch. Ympäristö. Contam. Toxicol. 38 (2000) 405e410.

[20] M. Funatsu, T. Inaba, Studies on tyrosinase in the housefly, Agric. Biol. Chem. 26 (1962) 535e540.

[21] WC Zimmerman, RA Blanchette, TA Burnes, et ai., Melanin and perithecial development in ophiostoma piliform, Mycologia 87 (1995) 857e863.

[22] M. Goto, KC Sato, Matsumura, D. Sawamura, et ai., Tyrosinaasigeenianalyysi japanilaisilla potilailla, joilla on okulokutaaninen albinismi, J. Dermatol. Sci. 35 (2004) 215e220.

[23] FNJ Gauillard, F. Richard, Forget Gauillard, et ai., New spectrophotometric assay for polyphenol oksidaasiactivity, Anal. Biochem. 215 (1993) 59e65.

[24] D. Li, R. Gill, R. Freeman, et ai., Probing of Entsyymireaktiot biokatalysaattorin aiheuttaman redox-leimojen assosiaatiolla tai dissosiaatiolla, jotka on liitetty yksikerroksisiin funktionalisoituihin elektrodeihin, Chem. Commun. (2006) 5027e5029.

[25] R. Baron, M. Zayats, I. Willner, Dopaminee, L-DOPAe, adrenaliini ja noradrenaliini indusoi Au-nanohiukkasten kasvu: määritykset välittäjäaineiden ja tyrosinaasiaktiivisuuden havaitsemiseksi, Anal. Chem. 77 (2005) 1566e1571.

[26] R. Freeman, J. Elbaz, R. Gill, et ai., Analysis of Dopmine and tyrosinase activity on ion-sensitive field-effect transistor (ISFET) laitteet, Chemistry 13 (2007) 7288e7293.

[27] HB Yildiz, R. Freeman, R. Gill, et ai., Electrochemical, photoelectrochemical ja pietsosähköinen analyysi tyrosinaasiaktiivisuudesta funktionalisoiduilla nanopartikkeleilla, Anal. Chem. 80 (2008) 2811e2816.

[28] R. Gill, R. Freeman, JP Xu, et ai., Probing bicatalytic transformations with CdSeeZnS QDs, J. Am. Chem. Soc. 128 (2006) 15376e15377.

[29] X. Feng, F. Feng, M. Yu, et ai., Synthesis of a new vesiliukoinen oligo (fenyleenivinyleeni), joka sisältää tyrosiiniosan tyrosinaasiaktiivisuuden havaitsemiseen, Org. Lett. 10 (2008) 5369e5372.

[30] X. Li, W. Shi, S. Chen, et ai., A lähi-infrapuna-fluoresoiva koetin tyrosinaasiaktiivisuuden monitoroimiseksi, Chem. Commun. 46 (2010) 2560e2562.

[31] T.-I. Kim, J. Park, S. Park, et ai., Visualization of tyrosinase activity in melanoomasolus by a BODIPYebased fluorescent probe, Chem. Commun. 47 (2011) 12640e12642.

[32] HMI Osborn, NAO Williams, Development of Tyrosinase labiiles protection groups for amiine, Org. Lett. 6 (2004) 3111e3113.

[33] S. Yan, R. Huang, C. Wang, et ai., A kaksifotoninen fluoresoiva koetin tyrosinaasiaktiivisuuden solunsisäiseen detektioon, Chem. Asian J. 7 (2012) 2782e2785.

[34] C. Wang, S. Yan, R. Huang et ai., Käännetty fluoresoiva koetin tyrosinaasiaktiivisuuden havaitsemiseksi, Analyst 138 (2013) 2825e2828.

[35] Z. Li, YF Wang, X. Zhang et ai., A tyrosinaseetriggered oksidatiiviseen reaktioon perustuva "Turneon" fluoresoiva koetin kuvantamiseen elävissä melanoomasoluissa, Sensor. Toimilaite. B Chem. 242 (2017) 189e194.

[36] C. Zhan, J. Cheng, B. Li, et ai., Fluoresoiva koetin melanooman ja sen etäpesäkkeiden varhaiseen havaitsemiseen kuvaamalla spesifisesti tyrosinaasiaktiivisuutta hiirimallissa, Anal. Chem. 90 (2018) 8807e8815.

[37] J. Zhou, W. Shi, L. Li, et ai., Detection of tyrosinase distribution from melanosomes to lysosomes and it upregulation under psoralen/ultraviolet a melanosomeeeturing tyrosinase flfluorescent probe, Anal. Chem. 88 (2016) 4557e4564.

[38] X. Wu, L. Li, W. Shi, et ai., Neare Infrared fluoresoiva koetin, jossa on uusi tunnistusosa tyrosinaasiaktiivisuuden spesifiseen havaitsemiseen: suunnittelu, synteesi ja käyttö elävissä soluissa ja seeprakaloissa, Angew. Chem. Int. Ed. Eng. 55 (2016) 14728e14732.

[39] X. Wu, X. Li, H. Li, et ai., Erittäin herkkä ja selektiivinen FL-fluoresenssikoetin usein intrasellulaarisen endogeenisen tyrosinaasiaktiivisuuden havaitsemiseksi, Chem. Commun. 53 (2017) 2443e2446.

[40] H. Li, W. Liu, F. Zhang et ai., Erittäin selektiivinen fluoresoiva koetin, joka perustuu fenyyliboorihapon pinakoliesterin hydroksylaatioon tyrosinaasin havaitsemiseksi soluissa, Anal. Chem. 90 (2018) 855e858.

[41] S. Hu, T. Wang, J. Zou et ai., erittäin kemoselektiivinen fluoresoiva koetin tyrosinaasin havaitsemiseen elävissä soluissa ja seeprakalamalli, Sensor. Toimilaite. B Chem. 283 (2019) 873e880.

[42] J. Zhang, Z. Li, X. Tian, ​​et ai., Uusi vesiliukoinen lähi-infrapuna-fluoresoiva koetin tyrosinaasin spesifiseen seurantaan ja käyttöä hiirimallissa, Chem. Commun. 55 (2019) 9463e9466.

[43] J. Singh Sidhu, A. Singh, N. Garg, et ai., Erittäin selektiivinen naftalimidipohjainen ratiometrinen fluoresoiva koetin tyrosinaasin ja solukuvauksen tunnistamiseen, Analyst 143 (2018) 4476e4483.

[44] MH Lee, JS Kim, JL Sessler, Pienimolekyyliset ratiometriset FL-fluoresenssikoettimet kationeille, anioneille ja biomolekyyleille, Chem. Soc. Rev. 44 (2015) 4185e4191.

[45] Q. Li, C. Yan, J. Zhang et ai., Ratiometrinen ja valaistu lähi-infrapunafluoresoiva DCMe-pohjainen koetin endogeenisen tyrosinaasiaktiivisuuden reaaliaikaiseen seurantaan, Dyes Pigments 162 (2019) 802e807.

[46] P. Zhang, S. Li, C. Fu, et ai., Kolorimetrinen ja lähi-infrapuna-ratiometrinen fluoresoiva koetin endogeenisen tyrosinaasiaktiivisuuden määrittämiseen syaniiniaggregaatioon perustuen, Analyst 144 (2019) 5472e5478.

[47] C. Honisch, A. Osto, A. Dupas de Matos, et ai., Tyrosinaasi-inhibiittorin eristäminen kypsästä viinirypälemehusta: spektrofotometrinen tutkimus, Food Chem. 305 (2020) 125506.

[48] ​​J. Chen, Q. Li, Y. Ye et ai., Phloretin as sekä substraattina että tyrosinaasin estäjänä: estävä aktiivisuus ja mekanismi, Spectrochim. Acta Mol. Biomol. Spectrosc. 226 (2020) 117642.

[49] TM Menezes, SMV de Almeida, RO de Moura, et ai., Spiroeacridine inhiboiva tyrosinaasientsyymi: kineettiset, proteiini-ligandivuorovaikutus- ja molekyylipainotutkimukset, Int. J. Biol. Macromol. 122 (2019) 289e297.

[50] L. Ye, Y. Liu, X. Ju, Research progress of tyrosinase inhibitors, Chem. Bioeng. 30 (2013) 14e20.

[51] S. Zolghadri, A. Bahrami, MT Hassan Khan, et ai., Kattava katsaus tyrosinaasin estäjiin, J. Enzym. Inhib. Med. Chem. 34 (2019) 279e309.

[52] FS S¸ enol, I. Orhan, G. Yilmaz, et ai., asetyylikoliiniesteraasin, butyryylikoliiniesteraasin ja tyrosinaasin estotutkimukset ja 33 Scutellaria L. -taksonin antioksidanttiaktiivisuus Turkista, Food Chem. Toxicol. 48 (2010) 781e788.

[53] ME Chiari, MB Joray, G. Ruiz, et ai., Keski-Argentiinan kotoperäisten kasvien tyrosinaasia estävä aktiivisuus: aktiivisen aineosan eristäminen Lithrea molleoidesista, Food Chem. 120 (2010) 10e14.

[54] K. Saeio, S. Yotsawimonwat, S. Anuchapreeda, et ai., Syötävän kasvin tehokkaan antityrosinaasin eteerisen öljyn mikroemulsion kehittäminen, Drug Discov. Siellä. 5 (2011) 246e252.

[55] NY Kim, HS Kwon, HY Lee, Agastache rugosa Kuntzen tyrosinaasin eston ja melanogeneesin vaikutus maitohappobakteerifermentaatiolla, J. Cosmet. Dermatol. 16 (2017) 407e415.

[56] Y. Bi, F. Song, Z. Liu, Luonnollisten tyrosinaasin estäjien tyyppejä ja sen tyrosinaasia inhiboivia vaikutuksia koskeva tutkimus, Journal of Jilin University (Medicine Edition) 40 (2014) 454e459.

[57] JB Harborne, CA Williams, Edistystä flavonoiditutkimuksessa vuodesta 1992, Phytochemistry 55 (2000) 481e504.

[58] O. Nerya, J. Vaya, R. Musa, et ai., Glabrene and isoliquiritigenin as tyrosinaase inhibitors from lakritsijuuret, J. Agric. Food Chem. 51 (2003) 1201e1207.

[59] I. Kubo, KH Ikuyo, Flavonolit sahramin kukasta: tyrosinaasia estävä aktiivisuus ja estomekanismi, J. Agric. Food Chem. 47 (1999) 4121e4125.

[60] I. Kubo, I. KinsteHori, SK Chaudhuri, et ai., Heterothecan flavonolit sisältävät tyrosinaasia estävän aktiivisuuden ja rakenteelliset kriteerit, Bioorg. Med. Chem. 8 (2000) 1749e1755.

[62] T. Masuda, D. Yamashita, Y. Takeda, et ai., Seulonta tyrosinaasin estäjien joukossa merenrantakasvien uutteiden joukossa ja tehokkaiden inhibiittoreiden tunnistaminen Garcinia subellipticasta, Biosci. Biotechnol. Biochem. 69 (2005) 197e201.

[63] C. Liang, JH Lim, SH Kim, et ai., Dioscin: synergistinen tyrosinaasin estäjä Smilax Chinan juurista, Food Chem. 134 (2012) 1146e1148.

[64] M. Miyazawa, N. Tamura, Tyrosinaasiaktiivisuutta estävä yhdiste Polygonum hydropiper L.:n (Benitade) versosta, Biol. Pharm. Sonni. 30 (2007) 595e597.

[65] MB Alam, VK Bajpai, JI Lee, et ai., Scolopendran cineolin aiheuttama melanogeneesin estäminen tukee mutilansia MAPeKinase-välitteisen MITF:n vaimenemisen ja tyrosinaasin proteasomaalisen hajoamisen kautta, Sci. Rep. 7 (2017) 45858.

[66] MB Alam, A. Ahmed, MA Motin et ai., Nymphaea nuchal (Burm. f) -kukkauutteen aiheuttama melanogeneesin heikentäminen cAMP/CREB/MAPKs/MITF:n säätelyn ja tyrosinaasin proteasomaalisen hajoamisen kautta, Sci. Rep. 8 (2018) 1e14.

[67] K. Nanok, S. Sansenya, kapsaisiinin ja dihydrokapsaisiinin a-glukosidaasia, a-amylaasia ja tyrosinaasia estävät mahdollisuudet, J. Food Biochem. 44 (2020) 1e10.

[68] Y. Yang, X. Sun, H. Ni, et ai., Identification and characterisation of the tyrosinaase inhiboiva aktiivisuus kamelian siitepölystä peräisin olevan kofeiinin, J. Agric. Food Chem. 67 (2019) 12741e12751.

[69] K. Hałdys, W. Goldman, M. Jewginski, et ai., Halogenoidut aromaattiset tiosemikarbatsonit voimakkaina tyrosinaasin ja melanogeneesin estäjinä, Bioorg. Chem. 94 (2019) 103419.

[70] X. Dong, S. Wang, L. Xu, et ai., Penicillin V:n inhibointimekanismi sienten tyrosinaasissa, Mol. Biol. Rep. 47 (2020).

[71] H. Raza, MA Abbasi, AzizeureRehman et ai., Synteesi, molekyylitelakointi, dynaamiset simulaatiot, kineettinen mekanismi, sytotoksisuuden arviointi Ne(substituoitu fenyyli)e4e{(4e[(E)e3efenyyli2epropenyyli]e 1epiperatsinyyli}butaniiniamidi ja melaniinin estäjät: in vitro, in vivo ja in silico -lähestymistavat, Bioorg. Chem. 47 (2020) 103445.

Lisätietoja: david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501